recombinant Hexokinase, CAS No.9001-51-8

CAS: 9001-51-8 Cat. No.: H196998 Numéro CE: 232-611-5 PubChem CID: 176259338
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Preuve documentaire

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Vue d’ensemble

Hexokinase catalyzes the reaction:D-hexose + ATP → D-hexose 6-phosphate + ADP Hexokinases have been isolated from the yeast cell in two distinct forms, designated P-I and P-II (Schulze et al. 1969). These are separate, noninterconvertible isozymes (Womack et al. 1973). Hexokinase is used to determine glucose, fructose, mannose and ATP.
Catalyzes the phosphorylation of D-hexose sugars at the C6 position utilizing ATP as a phosphate source. Used to determine glucose, fructose, mannose and ATP.

Spécifications

Product Name
recombinant Hexokinase, CAS No.9001-51-8
Synonymes
recombinant Hexokinase
Grade
EnzymoPure™
Spécifications et pureté
EnzymoPure™, ≥150 units/mg
Mécanismes biochimiques et physiologiques
Catalyzes the phosphorylation of D-hexose sugars at the C6 position utilizing ATP as a phosphate source. The rate of phosphorylation varies with different hexoses (pH 7.5, 30 °C):D-fructose KM: 0.33 mM;D-glucose KM: 0.12 mM;D-mannose KM: 0.05 mM. Yeast he
CAS
9001-51-8
Type de molécule
Enzyme
Stockage et expédition
Concentration
≥150 units/mg
Conditions de stockage de stockage
Store at -20°C
Expédié en
Ice chest + Ice pads

Documentation

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Lot NumberCertificate TypeDateArticle
B1919069B1919069Certificate of AnalysisJul 09, 2024 H196998
FAQ et articles
Molecular Characteristics and Technological Applications of Hexokinase
Twelve Key Enzymes in Glucose Metabolism
From Sucrose to Monosaccharides: Key Enzymatic Nodes and Regulatory Logic in Sugar Conversion
Experimental Evaluation of PGI, HK, PFK, and G6PDH in Glycolysis and Pentose Phosphate Pathway Branching Analysis
Regulation of Glycolytic Rate-Limiting Enzymes: Functional Comparison of Hexokinase, Phosphofructokinase, and Pyruvate Kinase
Comparison of Enzymatic Glucose Detection Methods: Glucose Oxidase, Glucose Dehydrogenase, and Hexokinase Methods
Applications of Glucose-6-Phosphate (G6P) in Glycolytic Branching, NADPH Generation, and Disease Mechanism Research
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